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第十四章氨基酸和蛋白质的性质蛋白质和核酸是生命现象的物质基础,是参与生物体内各种生物变化最重要的组分蛋白质存在于一切细胞中,它们是构成人体和动植物的基本材料,肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的蛋白质在有机体中承担不同的生理功能,它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等核酸分子携带着遗传信息,在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用人们通过长期的实验发现蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解,最终均产生α-氨基酸因此,要了解蛋白质的组成、结构和性质,我们必须先讨论α-氨基酸第一节氨基酸氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的衍生物目前发现的天然氨基酸约有300种,构成蛋白质的氨基酸约有30余种,其中常见的有20余种,人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸
一、α-氨基酸的构型、分类和命名构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外,都是α-氨基酸,其结构可用通式表示这些α-氨基酸中除甘氨酸外,都含有手性碳原子,有旋光性其构型一般都是L-型(某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸)氨基酸的构型也可用R、S标记法表示根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同,α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸;根据R-基团的极性不同,α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸;根据α-氨基酸分子中氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的数目不同,α-氨基酸还可分为中性氨基酸(羧基和氨基数目相等)、酸性氨基酸(羧基数目大于氨基数目)、碱性氨基酸(氨基的数目多于羧基数目)氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名,例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名在使用中为了方便起见,常用英文名称缩写符号(通常为前三个字母)或用中文代号表示例如甘氨酸可用Gly或G或“甘”字来表示其名称氨基酸的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同,即以羧酸为母体命名组成蛋白质的氨基酸中,有八种动物自身不能合成,必须从食物中获取,缺乏时会引起疾病,它们被称为必需氨基酸
二、α-氨基酸的物理性质α-氨基酸一般为无色晶体,熔点比相应的羧酸或胺类要高,一般为200—300℃(许多氨基酸在接近熔点时分解)除甘氨酸外,其它的α-氨基酸都有旋光性大多数氨基酸易溶于水,而不溶于有机溶剂
三、α-氨基酸的化学性质氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基,因此它具有羧酸和胺类化合物的性质;同时,由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构,又显示出一些特殊的性质1.氨基酸的两性性质和等电点氨基酸分子中同时含有羧基(-COOH)和氨基(-NH2),不仅能与强碱或强酸反应生成盐,而且还可在分子内形成内盐内盐(偶极离子)氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子,称为两性离子或偶极离子固体氨基酸以偶极离子形式存在,静电引力大,具有很高的熔点,可溶于水而难溶于有机溶剂氨基酸分子是偶极离子,在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子,发生碱式电离带正电荷;而在碱性溶液中铵根正离子给出质子,发生酸式电离带负电荷偶极离子加酸和加碱时引起的变化,可用下式表示正离子偶极离子负离子pHpIpIpHpI因此,在不同的pH值中,氨基酸能以正离子、负离子及偶极离子三种不同形式存在如果把氨基酸溶液置于电场中,它的正离子会向阴极移动,负离子则会向阳极移动当调节溶液的pH值,使氨基酸以偶极离子形式存在时,它在电场中既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,通常用符号pI表示当调节溶液的pH值大于某氨基酸的等电点时,该氨基酸主要以负离子形式存在,在电场中移向阳极;当调节溶液的pH值小于某氨基酸的等电点时,该氨基酸主要以正离子形式存在,在电场中移向阴极应当指出,在等电点时,氨基酸的pH值不等于7对于中性氨基酸,由于羧基电离度略大于氨基,因此需要加入适当的酸抑制羧基的电离,促使氨基电离,使氨基酸主要以偶极离子的形式存在所以中性氨基酸的等电点都小于7,一般在5-
6.3之间酸性氨基酸的羧基多于氨基,必须加入较多的酸才能达到其等电点,因此酸性氨基酸的等电点一般在
2.8-
3.2之间要使碱性氨基酸达到其等电点,必须加入适量碱,因此碱性氨基酸的等电点都大于7,一般在
7.6-
10.8之间见表13-2氨基酸在等电点时溶解度最小,最容易沉淀,因此可以通过调节溶液pH值达到等电点来分离氨基酸混合物;也可以利用在同一pH值的溶液中,各种氨基酸所带净电荷不同,它们在电场中移动的状况不同和对离子交换剂的吸附作用不同的特点,通过电泳法或离子交换层析法从混合物中分离各种氨基酸2.氨基酸中氨基的反应
(1)与亚硝酸反应大多数氨基酸中含有伯氨基,可以定量与亚硝酸反应,生成α-羟基酸并放氮气该反应定量进行,从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量这个方法称为范斯莱克(VanSlyke)氨基测定法,可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定
(2)与甲醛反应氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基,生成(NN-二羟甲基)氨基酸在(NN-二羟甲基)氨基酸中,由于羟基的吸电子诱导效应,降低了氨基氮原子的电子云密度,削弱了氮原子结合质子的能力,使氨基的碱性削弱或消失,这样就可以用标准碱液来滴定氨基酸的羧基,用于氨基酸含量的测定这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法在生物体内,氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下,可与醛酮反应生成弱碱性的西佛碱(Schiff’base)它是植物体内合成生物碱及生物体内酶促转氨基反应的中间产物
(3)与24-二硝基氟苯反应氨基酸能与24-二硝基氟苯(DNFB)反应生成N-(24-二硝基苯基)氨基酸,简称N-DNP-氨基酸这个化合物显黄色,可+用于氨基酸的比色测定英国科学家桑格尔(Sanger)首先用这个反应来标记多肽或蛋白质的N-端氨基酸,再将肽链水解,经层析检测,就可识别多肽或蛋白质的N-端氨基酸
(4)氧化脱氨反应氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化,生成α-亚氨基酸,然后进一步水解,脱去氨基生成α-酮酸生物体内在酶催化下,氨基酸也可发生氧化脱氨反应,这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一3.氨基酸中羧基的反应
(1)与醇反应氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢,加热回流时生成氨基酸酯α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应,生成氨基酸酰胺这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式
(2)脱羧反应将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流,可以发生脱羧反应生成胺生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应,这是蛋白质腐败发臭的主要原因例如赖氨酸脱羧生成15-戊二胺(尸胺)4.氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应
(1)与水合茚三酮的反应α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热,一般认为先发生氧化脱氨、脱羧,生成氨和还原型茚三酮,产物再与水合茚三酮进一步反应,生成蓝紫色物质这个反应非常灵敏,可用于氨基酸的定性及定量测定凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色反应,多肽和蛋白质也有此反应,脯氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时,生成黄色化合物
(2)与金属离子形成配合物某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物,有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶
(3)脱羧失氨作用氨基酸在酶的作用下,同时脱去羧基和氨基得到醇工业上发酵制取乙醇时,杂醇就是这样产生的此外,一些氨基酸侧链具有的官能基团,如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非α-氨基等,均可以发生相应的反应,这是进行蛋白质化学修饰的基础α-氨基酸还可通过分子间的-NH2基与-COOH基缩合脱水形成多肽,该反应是形成蛋白质一级结构的基础,将在蛋白质部分介绍
5.氨基酸的受热分解反应α-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺;γ-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水生成内酰胺;β-氨基酸受热时不发生脱水反应,而是失氨生成不饱和酸α-氨基酸交酰胺β-氨基酸αβ-不饱和酸γ-氨基酸内酰胺教案首页课程名称有机化学COrganicChemistryC计划学时
(2)授课章节第十四章氨基酸和蛋白质第二节蛋白质protein教学目的和要求
1.掌握蛋白质的沉淀与变性等性质
2.了解蛋白质一级结构和二级结构和常见理化性质教学基本内容
一、蛋白质的元素组成及分类
二、蛋白质的结构(
一、二级结构、α-螺旋和β-折叠结构)
三、蛋白质的性质两性性质和等电点;胶体性质;沉淀作用(可逆与不可逆沉淀);蛋白质的变性;蛋白质的水解反应;蛋白质的颜色反应教学重点和难点重点蛋白质的性质难点蛋白质的结构授课方式方法和手段多媒体加板书作业与思考题P3395691011第二节蛋白质蛋白质是由多种α-氨基酸组成的一类天然高分子化合物,分子量一般可由一万左右到几百万,有的分子量甚至可达几千万,但元素组成比较简单,主要含有碳、氢、氮、氧、硫,有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,即每克氮相当于
6.25g蛋白质,生物体中的氮元素,绝大部分都是以蛋白质形式存在,因此,常用定氮法先测出农副产品样品的含氮量,然后计算成蛋白质的近似含量,称为粗蛋白含量W粗蛋白=W氮×
6.25
一、蛋白质的分类蛋白质种类繁多,结构复杂,目前只能根据蛋白质的形状、溶解性及化学组成粗略分类蛋白质根据其形状可分为球状蛋白质(如卵清蛋白)和纤维蛋白质(如角蛋白);根据化学组成又可分简单蛋白质和结合蛋白质
1.简单蛋白质仅由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质
2.结合蛋白质由简单蛋白质与非蛋白质成分(称为辅基)结合而成的复杂蛋白质,称为结合蛋白质结合蛋白质又可根据辅基不同进行分类
二、蛋白质的结构蛋白质分子是由α-氨基酸经首尾相连形成的多肽链,肽链在三维空间具有特定的复杂而精细结构这种结构不仅决定蛋白质的理化性质,而且是生物学功能的基础蛋白质的结构通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四种层次,蛋白质的二级、三级、四级结构又统称为蛋白质的空间结构或高级结构1.蛋白质的一级结构——多肽链天然蛋白质是由α-氨基酸组成的α-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺在生成的酰胺分子中两端仍含有α-NH2及-COOH,因此仍然可以与其它α-氨基酸继续缩合脱水形成长链大分子在蛋白质化学中,这种酰胺键称为“肽键”氨基酸分子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽,由两个氨基酸缩合形成的肽称为二肽,由三个氨基酸缩合形成的肽称为三肽,由多个氨基酸缩合形成的肽称为多肽肽链中每个氨基酸都失去了原有结构的完整性,因此肽链中的氨基酸通常称为氨基酸残基肽链一端含有α-氨基的氨基酸残基称为“N-端”;含有游离羧基的氨基酸残基称为“C-端”例如肽的命名是以C-端氨基酸为母体,肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字,称为“某氨酰”,并从N-端开始依次写在母体名称之前,两者之间通常用“-”连接,例如肽链通常用简称表示,即按从N-端到C-端的顺序,将组成肽链的各种氨基酸的英文或中文简称写到一起,简称间通常用“-”连接,并在C-端氨基酸简称后加“肽”字例如,谷-胱-甘肽的结构式为生物体内存在许多游离多肽,它们都具有特殊的生理功能谷-胱-甘肽分子中含有一个易被氧化的巯基(-SH),称为还原型谷-胱-甘肽(常用GSH表示),两分子GSH间可通过巯基氧化成二硫键而连接,形成氧化型谷-胱-甘肽(常用GS-SG表示)
2.蛋白质分子的构象多肽中的肽键实质上是一种酰胺键,由于酰胺键中氮原子上的孤对电子与酰基形成p-π共轭体系,使C-N键具有一定程度的双键性质x-射线衍射证明,肽链中酰胺部分在一个平面上(肽链中的这种平面称为肽平面或酰胺平面),与羰基及氨基相连的两个基团处于反式位置;酰胺碳氮键长(
0.132nm)比一般的C-N单键键长(
0.147nm)短一些,这些都表明酰胺碳氮键具有部分双键的性质因此,肽键中的碳氮键的自由旋转受到阻碍,但与肽键中氮和碳原子相连接的两个基团可以自由旋转(即相邻肽平面可以旋转),因此表现出不同的构象酰胺平面示意图蛋白质分子中多肽链再通过氢键等各种副键以一定方式盘旋、折叠,形成蛋白质分子特有的稳定空间构象蛋白质的构象一般用二级结构、三级结构和四级结构表示
(1)蛋白质的二级结构蛋白质分子的二级结构是指多肽链借助分子内氢键形成有规则的空间构象它只关系到蛋白质分子主链原子局部的排布,而不涉及侧链的构象及其它肽段的关系目前认为蛋白质都有二级结构,例如纤维蛋白(存在毛发等中)的二级结构主要是α-螺旋蛋白质分子中的一条肽链,通过一个酰胺键中的酰基氧原子与相隔不远的另一个酰胺键中的氨基氢原子形成氢键而绕成螺旋状的空间构象,称为α-螺旋α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构,具有如下的特征多肽主链围绕同一中心轴以螺旋方式伸展,平均
3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈(18个氨基酸残基盘绕5圈),递升
0.54nm,每个残基沿轴上升
0.15nm每个氨基酸残基的N-H与前面相隔三个氨基酸残基的C=O形成氢键,这些氢键的方向大致与螺旋轴平行氢键是维持α-螺旋稳定结构的作用力天然蛋白质的α-螺旋绝大多数是右手螺旋β-折叠是蛋白质的另一种常见的二级结构,它是由两条或多条几乎完全伸展的肽链按同向或反向聚集而成,相邻多肽主链上的-NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象β-折叠中氢键与多肽链伸展方向接近垂直,氨基酸残基的侧链基团分别交替地位于折叠面上下,且与片层相互垂直β-折叠中反平行的比较稳定例如丝心蛋白(存在蚕丝等中)的二级结构就是典型的β-折叠另外,在球状蛋白中还发现一种二级结构为β-转角它是肽链形成180度回折,弯曲处的第一个氨基酸残基C=O与第四个氨基酸残基的NH之间形成4-1氢键的构象
三、蛋白质的理化性质
1.蛋白质的两性和等电点蛋白质多肽链的N-端有氨基,C-端有羧基,其侧链上也常含有碱性基团和酸性基团因此,蛋白质与氨基酸相似,也具有两性性质和等电点蛋白质溶液在某一pH值时,其分子所带的正、负电荷相等,即成为净电荷为零的偶极离子,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点(pI)蛋白质溶液在不同的pH溶液中,以不同的形式存在,其平衡体系如下:式中H2N-Pr-COOH表示蛋白质分子,羧基代表分子中所有的酸性基团,氨基代表所有的碱性基团,Pr代表其它部分蛋白质在等电点时,溶解度也最小,导电性、粘度和渗透压等也最低利用这些性质可以分离、纯化蛋白质也可通过调节蛋白质溶液的pH值,使其颗粒带上某种净电荷,利用电泳分离或纯化蛋白质由于蛋白质具有两性所以在生物组织中它们既对外来酸、碱具有一定的抵抗能力,而且能对生物体内代谢所产生的酸、碱性物质起缓冲作用,使生物组织液维持在一定pH值范围这在生理上有着重要的意义
2.蛋白质的胶体性质蛋白质是大分子化合物,其分子大小一般在1-100nm之间,在胶体分散相质点范围,所以蛋白质分散在水中,其水溶液具有胶体溶液的一般特性例如具有丁铎尔Tyndall现象,布朗Brown运动,不能透过半透膜以及较强的吸附作用等蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液,主要有两方面的原因
(1)形成保护性水化膜蛋白质分子表面有许多诸如羧基、氨基、亚氨基、羟基、羰基、巯基等极性的亲水基团,能与水分子形成氢键而发生水化作用,在蛋白质表面形成一层水化膜,使蛋白质粒子不易聚集而沉降
(2)粒子带有同性电荷蛋白质在非等电点pH值的溶液中,粒子表面会带有同性电荷,相互产生排斥作用,使蛋白质粒子不易聚沉
3.蛋白质的沉淀蛋白质溶液的稳定性是有条件的、相对的如果改变这种相对稳定的条件,例如除去蛋白质外层的水膜或者电荷,蛋白质分子就会凝集而沉淀蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀
(1)可逆沉淀可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不变,仍然保持原有的生理活性只要消除了沉淀的因素,已沉淀的蛋白质又会重新溶解盐析就是一种可逆沉淀蛋白质的方法在蛋白质溶液中,加入足量的中性盐类,从而使蛋白质发生沉淀的现象,称为蛋白质的盐析一方面,盐类在水中离解形成离子,其水化能力比蛋白质强,破坏了蛋白质表面的水化膜;另一方面,盐类离子所带的电荷也会中和或削弱蛋白质粒子表面所带的电荷,两者均使蛋白质的胶体溶液稳定性降低,进而相互凝聚沉降盐析常用的盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等不同的蛋白质盐析时,所需盐的浓度不同,因此可用控制盐浓度的方法分离溶液中不同的蛋白质,称为分段盐析例如鸡蛋清可用不同浓度的硫酸铵溶液分段沉淀析出球蛋白和卵蛋白盐析一般不会破坏蛋白质的结构,当加水或透析时,沉淀又能重新溶解所以盐析作用是可逆沉淀
(2)不可逆沉淀蛋白质在沉淀时,空间构象发生了很大的变化或被破坏,失去了原有的生物活性,即使消除了沉淀因素也不能重新溶解,称为不可逆沉淀不可逆沉淀的方法有
①水溶性有机溶剂沉淀法向蛋白质加入适量的水溶性有机溶剂如乙醇、丙酮等,由于它们对水的亲合力大于蛋白质,使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀这种作用在短时间和低温时,沉淀是可逆的,但若时间较长和温度较高时,则为不可逆沉淀
②化学试剂沉淀法重金属盐如Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等重金属阳离子能与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀例如
③生物碱试剂沉淀法苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂,能与蛋白质阳离子结合,使蛋白质产生不可逆沉淀例如此外,强酸或强碱以及加热、紫外线或X-射线照射等物理因素,都可导致蛋白质的某些副键被破坏,引起构象发生很大改变,使疏水基外露,引起蛋白质沉淀,从而失去生物活性这些沉淀也是不可逆的
4.蛋白质的变性由于物理或化学因素的影响,蛋白质分子的内部结构发生了变化,导致理化性质改变,生理活性丧失,称做蛋白质的变性变性后的蛋白质称为变性蛋白质引起蛋白质变性的因素很多,物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或X-射线照射等化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等蛋白质的变性一方面是维持具有复杂而精细空间结构的蛋白质的副键被破坏,原有的空间结构被改变,疏水基外露;另一方面,蛋白质分子中的某些活泼基团如-NH
2、-COOH、-OH等与化学试剂发生了反应蛋白质的变性分为可逆变性和不可逆变性,若仅改变了蛋白质的三级结构,可能只引起可逆变性;若破坏了二级结构,则会引起不可逆变性但是,蛋白质的变性不会引起它的一级结构改变蛋白质变性一般产生不可逆沉淀,但蛋白质的沉淀不一定变性(如蛋白质的盐析);反之,变性也不一定沉淀,例如有时蛋白质受强酸或强碱的作用变性后,常由于带同性电荷而不会产生沉淀现象然而不可逆沉淀一定会使蛋白质变性变性蛋白质与天然蛋白质有明显的差异,主要表现如下几个方面
(1)物理性质的改变蛋白质变性后,多肽链松散伸展,导致粘度增大;侧链疏水基外露,导致溶解度降低而沉淀等
(2)化学性质的改变蛋白质变性后结构松散,生物化学性质改变,易被酶水解;侧链上的某些基团外露,易发生化学反应
(3)生理活性的丧失蛋白质变性后失去了原有的生物活性,例如,酶变性后失去了催化功能;激素变性后失去了相应的生理调节功能;血红蛋白变性后失去了输送氧的功能等蛋白质的变性作用对工农业生产、科学研究都具有十分广泛的意义例如通常采用加热、紫外线照射、利用酒精、杀菌剂等杀菌消毒,其结果就是使细菌体内的蛋白质变性菌种、生物制剂的失效,种子失去发芽能力等均与蛋白质的变性有关
5.水解作用蛋白质水解经过一系列中间产物后,最终生成α-氨基酸其水解过程如下蛋白质→蛋白月示→蛋白胨→多肽→二肽→α-氨基酸蛋白质的水解反应,对研究蛋白质以及在生物体中的代谢都具有十分重要的意义
6.蛋白质的颜色反应氨基酸、肽、蛋白质可与许多化学试剂反应,显出一定的颜色,常用于它们的定性及定量分析例如,茚三酮反应是检验α-氨基酸、多肽、蛋白质最通用的反应之一二缩脲反应中肽键越多,颜色越深这两个反应可用于蛋白质的定性和定量测定,也可用于检测蛋白质的水解程度蛋白质的重要颜色反应反应名称试剂现象反应基团使用范围茚三酮反应水合茚三酮试剂蓝紫游离氨基氨基酸,蛋白质,多肽二缩脲反应稀碱,稀硫酸铜溶液粉红~蓝紫二个以上肽键多肽,蛋白质黄蛋白反应浓硝酸、加热、稀NaOH黄~橙黄苯基含苯基结构的多肽及蛋白质米隆反应米隆试剂*、加热白~肉红酚基含酚基的多肽及蛋白质乙醛酸反应乙醛酸试剂、浓硫酸紫色环吲哚基含吲哚基的多肽及蛋白质*米隆试剂是硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸、亚硝酸的混合溶液COOHH2NHRL-氨基酸R-CH-COOH+HNO2─→R-CH-COOH+H2O+N2↑|| NH2OHR-CH-COOH+2HCHOR-CH-COOH|─→| NH2HOH2C-N-CH2OHR’CHO+H2N-CH-COOH─→R’CH=N-CH-COOH||RR西佛碱OHO[O]H2O|-NH3‖R-CH-COOH─→R-C-COOH─→R-C-COOH─→R-C-COOH|‖|NH2NHNH2α-亚氨基酸α-羟基-α-氨基酸OO‖干HCl‖R-CH-C-OH+C2H5-OH─→R-CH-C-O-C2H5+H2O||NH2NH2OO‖‖R-CH-C-OC2H5+NH3─→R-CH-C-NH2+C2H5-OH||NH2NH2△H2N-CH2CH23-CH-COOH─→H2N-CH25-NH2|NH2戊二胺(尸胺)+H2N-CH-COOH│R──→+R-CHO+CO2+NH3蓝紫色+NH3+──→还原型茚三酮酶CH32CH-CH2-CH-COOH+H2O──→CH32CH-CH2-CH2OH+CO2+NH3│NH2O‖H2N-CH-C-OH|R1O‖H2N-CH-C-OH|R2+OO‖‖H2N-CH-C-NH-CH-C-OH||R1R2──→-H2O肽键OCH3‖│H2N-CH2-C-NH-CH-COOH甘氨酰-丙氨酸(甘-丙肽,Gly-Ala)COOHOHSCH2O│‖│‖H2N-CH-CH2CH2–C–NH-CH-C-NH-CH2–COOHγ-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸(谷-胱-甘肽,Glu-Cys-Gly,GSH)OO‖‖HOOC-CH-CH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH||NH2CH2|S|S|CH2|HOOC-CH-CH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH|‖‖NH2OO氧化型谷-胱-甘肽(GS-SG)PAGE1。